Как работят заедно честотната терапия и протеините с шипове?
Какво представляват протеините като цяло?
Протеините са големи биомолекули и макромолекули, които се състоят от една или повече дълги връзки от аминокиселинни остатъци.
В живите организми белтъците изпълняват различни задачи, като например ускоряване на метаболитните процеси, репликация на ДНК, реагиране на стимули, оформяне на клетките и организмите и пренасяне на молекули в тялото.
Структурата на белтъците се характеризира главно с последователността на техните аминокиселини, която се определя от последователността на нуклеотидите в техните гени.
Тази специфична последователност обикновено води до образуването на уникална триизмерна структура, която определя функцията на белтъка.
Полипептид се отнася до непрекъсната верига от аминокиселинни остатъци, които съставляват поне един дълъг белтък.
Белтъчни фрагменти, които съдържат по-малко от 20-30 градивни елемента, рядко се считат за белтъци и обикновено се наричат пептиди.
Отделните градивни блокове са свързани помежду си чрез пептидни връзки и съседни градивни блокове. Подредбата на градивните елементи в белтъка се определя от последователността на гена, която е кодирана в генетичния код.
Обикновено генетичният план определя 20 типични аминокиселини; някои организми обаче могат да съдържат и селеноцистеин и - в някои случаи при археите - пиролизин.
Непосредствено след или по време на образуването остатъците от даден белтък често се модифицират химически чрез посттранслационна адаптация, което води до промени във физичните и химичните свойства, структурата, стабилността, действието и в крайна сметка функцията на белтъците.
Към някои белтъци могат да бъдат прикрепени непептидни компоненти, които се наричат протетични групи или кофактори.
Протеините могат също така да си сътрудничат, за да изпълнят определена задача, и често образуват стабилни протеинови комплекси.
Структурата на белтъка е пространственото разположение на атомите в молекула от вериги аминокиселини.
Белтъците са макромолекули - особено полипептиди - които са съставени от редици аминокиселинни единици, които са градивните елементи на макромолекулата.
Една аминокиселинна единица може да се нарече и остатък, което означава повтарящ се компонент на макромолекулата.
Реакциите на кондензация на аминокиселини водят до получаването на белтъци, при които се губи по една водна молекула на реакция, за да се образува пептидна връзка.
Обикновено верига от по-малко от 30 аминокиселини се нарича пептид, а не белтък.
Белтъците се сгъват в една или повече специфични пространствени структури, за да изпълняват биологичната си функция. Тези структури се определят от различни нековалентни взаимодействия, като водородни връзки, йонни взаимодействия, сили на Ван дер Ваалс и хидрофобно разположение.
За да се разшири разбирането ни за молекулните свойства на протеините, често е необходимо да се определи тяхната пространствена форма. Това е областта на структурната биология, която използва методи като рентгенова кристалография, ЯМР спектроскопия, криоелектронна микроскопия (криоЕМ) и двойна поляризационна интерферометрия, за да анализира формата на протеините.
Най-важното откритие
Фундаментално прозрение е, че след като протеините се формират, те съществуват само за ограничен период от време и след това се рециклират от клетъчния механизъм чрез разграждане на протеините.
Продължителността на живота на даден протеин се определя от неговия период на полуразпад и варира в широк диапазон.
Продължителността може да бъде различна - минути или години, докато средната продължителност в клетките на бозайниците е 1-2 дни.
Анормалните или неправилно нагънати протеини се разграждат по-бързо, като се унищожават умишлено или поради тяхната нестабилност.
https://de.wikipedia.org/wiki/Protein
https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinstruktur
Протеини и честота или текуща терапия
Една от възможностите за разделяне на протеини с помощта на електричество е техниката ЕЛЕКТРОФОРЕЗА.
Това е един от методите за разделяне, при който се изолират молекули с различно тегло или електрически заряд, като се използва съответната им подвижност в електрическо поле.
Електрофорезата използва способността на заредените частици да се движат в електрическо поле. Скоростта на движение зависи от общия повърхностен заряд, размера и формата на молекулата и нейната концентрация в разтвора.
Електрофоретичното разделяне на молекулите може да се опише с уравнението
ν E=C ⋅ ϵ ϵ r ⋅ ϵ 0 η ⋅ ζ {displaystyle {frac {nu }{E }}=Ccdot {frac {epsilon _{r }}cdot {epsilon _{0 }}{zeta }}
където ζ е електрокинетичният потенциал (V), ν е линейната скорост на частиците (m - s-1), E е силата на електрическото поле (V - m-1), а η е вискозитетът на средата (Pa - s). Константата C зависи от формата на частиците и дебелината на двойния електрически слой, докато εr представлява относителната диелектрична константа на течността, а ε0 - диелектричната константа на вакуума.
Следващият откъс трябва да бъде изцяло преформулиран на немски език, като се заменят думите с техните синоними, промени се структурата на изречението и се добавят различни прилагателни. Препинателните знаци трябва да бъдат изцяло променени, за да се създаде нов текст, който е напълно различен от оригинала.
За сферични частици с радиус r и голяма ефективна дебелина на двойния слой l, където отношението на r към l е по-малко от 0,1, стойността за C е 2/3, а за тънък двоен слой (r/l > 100) е 1.
Това уравнение обаче се отнася за проводимостта, а не за честотата!
Протеини с шипове и плазмени генератори
В медицинските среди се носят слухове, че протеините на шиповете могат да бъдат намалени с плазмени генератори.
Това обаче е невъзможно, тъй като плазмените генератори трябва да работят в микровълновия диапазон, което е невъзможно поради честотния спектър. Освен това това би имало сходни ефекти върху човешкия организъм, както терапията с микровълни (еукариотни клетки).
Пример на базата на RPZ 15
Генераторът на място RPZ генерира електромагнитно излъчване с правоъгълна модулация с носеща честота 500 kHz.
Електромагнитното излъчване и честотата на трептене имат целенасочено въздействие върху прокариотните клетки и ги въвеждат в резонанс.
Еукариотните клетки не са засегнати.
В RPN плазмата не е проводима. И както можете да видите, протеините се състоят от аминокиселини и пептиди без клетъчна мембрана. Тук няма нищо, което да можем да вкараме в резонанс...
Теоретично е възможно да се създаде резонанс на тези частици с помощта на микровълни. Това обаче не е подходящо решение, защото микровълните могат да унищожат всички частици, включително еукариотните човешки клетки, ензимите и протеините.
Пример на базата на Ahton5
Пример за това е ATHON5, който е в състояние да резонира със структурата на ДНК.
Честотата, използвана от ATHON5, е 3,2 Mhz и се модулира синусоидално.
Модулацията от 8 октави създава скаларна енергия, която резонира на ниво ДНК.
Във връзка с атипичната пневмония Cov към този момент имаме достъп до множество различни честоти, съхранени в международна база данни.
Възможно е да се използват математически изчисления, за да се определи степента и интензивността на честотата, свързана с протеина шип на вируса.
Прилагането на този метод би довело до засягане на целия вирус, а не само на избрани протеини.
Заключение
Понастоящем не съществува надежден метод, който би могъл специално да елиминира само белтъка на шипа.
Област на членство
Въз основа на различни анализи, също така в сътрудничество със Световния съвет за здраве, всъщност има ръководство за детоксикация на spike протеина. То е достъпно за нашите членове в зоната за членове.
Станете член сега
Като член ще получавате допълнителна информация и честоти по тази тема! Влезте тук!